乳酸脱氢酶定位在细胞膜上吗_乳酸脱氢酶位于哪里

所有酶都在细胞膜上吗?

不是，事实上大多数是在细胞溶胶中的，高中生物书上有句话“细胞溶胶是进行多种代谢的主要场所”，这些代谢反应都是需要酶催化的。当然，细胞外面也是有酶的，比如说消化酶

军团菌细胞膜主要成分

细胞膜是一种位于细胞壁下面，直接与原生质接触的结构。细菌细胞膜是一种厚度约7.5nm的半透膜，主要由磷脂（25％以上）与蛋白质（50-65％）组成，还有少量的糖和核酸。

（1）脂类 ：不同微生物细胞膜的磷脂成份不同。原核微生物细胞膜上的脂类物质为磷脂，最普通的为磷酸甘油酯。胆脂胆碱主要存在于真菌的细胞膜上。酵母细胞膜的磷脂主要是磷脂肌醇 。

不饱和脂肪酸的含量影响膜的流动性。 当磷脂分子中含有一个双键的不饱和脂肪酸时，可能出现反式双键和顺式双键，两种构象明显不同，反式构象与饱和脂肪酸构象相似，顺式双键的脂肪酸链呈300转折，破坏了磷脂分子中的规则排列，导致膜的流动性大。

（2）蛋白组 ：按功能分：结构蛋白、结合蛋白、酶蛋白。按在膜上的位置分：（1）固有蛋白（内在蛋白）：插入膜内或横跨膜上，与膜结合紧密。（2）外周蛋白：位于细胞膜的内外表面，与膜结合松散。膜上酶蛋白的类型： （1）与细菌呼吸有关的酶：细胞色素、NADH脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶等。 （2）与物质运输有关的酶：乳酸脱氢酶、cAMP环化酶和透过酶等。（3）与物质合成有关的酶：UDP-葡萄糖水解酶、十一异戊烯醇磷酸激酶等。

如何从生物化学和细胞生物学两方面解释乳酸脱氢酶在细胞内的定位？

LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lacticacid向pyruvicacid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvicacid向lacticacid的转化（为逆反应）。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。

由于LDH几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。

扩展资料：

乳酸脱氢酶使用注意事项：

长期服用同一种化疗药物时造成肾毒现象的产生。当肾毒现象出现时，血清中乳酸脱氢酶含量会迅速升高，建议化疗结束后会逐渐的降低的。

由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多，溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著的增高。所以送检的是标本不能溶血。再就是草酸抑制乳酸脱氢酶，所以说测乳酸脱氢酶活性要采用血清，而并非采用血浆。

参考资料来源：百度百科-乳酸脱氢酶

参考资料来源：百度百科-细胞生物化学

什么是酶，其组成及各部分功能及分类

酶，指具有生物催化功能的高分子物质。 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。

虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子 和一些DNA分子同样具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。 有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。[1]

酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。

人体和哺乳动物体内含有5000种酶。它们或是溶解于细胞质中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上(是细胞的一种产物），只有在被需要时才被激活，这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢几乎不能完成，生命活动就根本无法维持。

所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。

酶是一类生物催化剂，生物体内含有数千种酶，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。但是酶不一定只在细胞内起催化作用。

酶催化作用实质：降低化学反应活化能。

酶与无机催化剂比较：

1．相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。

2．不同点：即酶的特性，包括高效性，专一性，温和性（需要一定的pH和温度）等。

来源

所谓酶（Enzyme），在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各种各样进行着生命活动的物质被发现，然后被这样命名。此时，“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酶”是活着的物质 = 制造出生命活动的不可思议的物质（按影象来说叫存活物质可能更好）。

但是酶不等于酵母：只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！

酵母是单细胞微生物，内含有许多酶，酵母具备细胞组织，而酶则是蛋白质，通常一个酵母菌里有数千种蛋白质，所以说酵母含有酶，但酶不等于酵母。

分类：

根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：

氧化还原酶类

（oxidoreductase）促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。[6]

转移酶类

（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。

水解酶类

（hydrolases ）催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。

裂合酶类

（lyases）催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应，使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。

异构酶类

（isomerases）催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。

合成酶类

（ligase）催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸：tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。

按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。

功能：

催化

酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

催化机理

酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。

S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。

酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。

反应

特点

酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。

酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。

作用机制

酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)

酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。

若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。

当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度

1．邻近效应与定向排列

2．多元催化（multielement catalysis）

3．表面效应(surface effect)

应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。

酶的应用：

催化剂

在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．

高效性与专一性

酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．

酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．

一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．

人体中的作用

人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．[7]

酶的生理医学效应

酶与某些疾病的关系

酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱的水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性。

酶在疾病诊断上的应用

正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展。

酶在临床治疗上的应用

酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等．

一些酶，不仅可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗，在肿瘤方面的使用也取得了显著的成效．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗。如酶补脾补肾在不孕不育等问题上，也有较好的调理。而磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等。

酶在生产生活中的应用

如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……

由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．此时酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．

学科意义：

生物学

在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。信号转导和细胞活动的调控都离不开酶，

酶分子结构及化学反应 (12张)

特别是激酶和磷酸酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的ATP酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。病毒中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和逆转录酶），或参与病毒颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经氨酸酶）。

复合酶的一个非常重要的功能是参与消化系统的工作。以蛋白酶为代表，可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小于15微米的小分子，以便于肠道毛细血管充分吸收。淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生纤维素酶的细菌，纤维素酶可以分解植物细胞壁中的纤维素，从而提供可被吸收的养料。

在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。

动力学

酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。

1902年，维克多·亨利提出了酶动力学的定量理论； 随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。 亨利最大贡献在于其首次提出酶催化反应由两步组成：首先，底物可逆地结合到酶上，形成酶-底物复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，并释放生成的产物。

酶初始反应速率（表示为“V”）与底物浓度（表示为“[S]”）的关系曲线。随着底物浓度不断提高，酶的反应速率也趋向于最大反应速率（表示为“Vmax”）。酶可以在一秒钟内催化数百万个反应。例如，乳清酸核苷5'-磷酸脱羧酶所催化的反应在无酶情况下，需要七千八百万年才能将一半的底物转化为产物；而同样的反应过程，如果加入这种脱羧酶，则需要的时间只有25毫秒。 酶催化速率依赖于反应条件和底物浓度。如果反应条件中存在能够将蛋白解链的因素，如高温、极端的pH和高的盐浓度，都会破坏酶的活性；而提高反应体系中的底物浓度则会增加酶的活性。在酶浓度固定的情况下，随着底物浓度的不断升高，酶催化的反应速率也不断加快并趋向于最大反应速率（Vmax）。出现这种现象的原因是，当反应体系中底物的浓度升高，越来越多自由状态下的酶分子结合底物形成酶-底物复合物；当所有酶分子的活性位点都被底物饱和结合，即所有酶分子形成酶-底物复合物时，催化的反应速率达到最大。当然，Vmax并不是酶唯一的动力学常数，要达到一定反应速率所需的底物浓度也是一个重要的动力学指标。这一动力学指标即米氏常数（Km），指的是达到Vmax值一半的反应速率所需的底物浓度。对于特定的底物，每一种酶都有其特征Km值，表示底物与酶之间的结合强度（Km值越低，结合越牢固，亲和力越高）。另一个重要的动力学指标是kcat（催化常数），定义为一个酶活性位点在一秒钟内催化底物的数量，用于表示酶催化特定底物的能力。

酶的催化效率可以用kcat/Km来衡量。这一表示式又被称为特异性常数，其包含了催化反应中所有步骤的反应常数。由于特异性常数同时反映了酶对底物的亲和力和催化能力，因此可以用于比较不同酶对于特定底物的 催化效率或同一种酶对于不同底物的催化效率。特异性常数的理论最大值，又称为扩散极限，约为108至109 M−1s−1；此时，酶与底物的每一次碰撞都会导致底物被催化，因此产物的生成速率不再为反应速率所主导，而分子的扩散速率起到了决定性作用。酶的这种特性被称为“催化完美性”或“动力学完美性”。相关的酶的例子有磷酸丙糖异构酶、碳酸酐酶、乙酰胆碱酯酶、过氧化氢酶、延胡索酸酶、β-内酰胺酶和超氧化物歧化酶。

米氏方程是基于质量作用定律而确立的，而该定律则基于自由扩散和热动力学驱动的碰撞这些假定。然而，由于酶/底物/产物的高浓度和相分离或者一维/二维分子运动，许多生化或细胞进程明显偏离质量作用定律的假定。 在这些情况下，可以应用分形米氏方程。

存在一些酶，它们的催化产物动力学速率甚至高于分子扩散速率，这种现象无法用当今公认的理论来解释。有多种理论模型被提出来解释这类现象。其中，部分情况可以用酶对底物的附加效应来解释，即一些酶被认为可以通过双偶极电场来捕捉底物以及将底物以正确方位摆放到催化活性位点。另一种理论模型引入了基于量子理论的穿隧效应，即质子或电子可以穿过激活能垒（就如同穿过隧道一般），但关于穿隧效应还有较多争议。 有报道发现色胺中质子存在量子穿隧效应。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在着穿隧效应，可以直接穿过反应能垒，而不是像传统理论模型的方式通过降低能垒达到催化效果。有相关的实验报道提出在一种醇脱氢酶的催化反应中存在穿隧效应，但穿隧效应是否在酶催化反应中普遍存在并未有定论。

热力学

与其他催化剂一样，酶并不改变反应的平衡常数，而是通过降低反应的活化能来加快反应速率。通常情况下，反应在酶存在或不存在的两种条件下，其反应方向是相同的，只是前者的反应速度更快一些。但必须指出的是，在酶不存在的情况下，底物可以通过其他不受催化的“自由”反应生成不同的产物，原因是这些不同产物的形成速度更快。

酶可以连接两个或多个反应，因此可以用一个热力学上更容易发生的反应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例如，细胞常常通过ATP被酶水解所产生的能量来驱动其他化学反应。

酶可以同等地催化正向反应和逆向反应，而并不改变反应自身的化学平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下两个互逆反应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。

当然，如果反应平衡极大地趋向于某一方向，比如释放高能量的反应，而逆反应不可能有效的发生，则此时酶实际上只催化热力学上允许的方向，而不催化其逆反应。

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乳酸脱氢酶由几种亚单位组成

乳酸脱氢酶由H和M两种亚基组成。

乳酸脱氢酶（LDH）是一种糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化为丙酸，将氢转移给NAD成为NADH。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。

乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。正常值参考范围是LD2LD1LD3LD4LD3。

扩展资料

检测方法

在酶的生产和应用过程中，经常要进行酶的活力测定，以确定酶量的多少及其变化情况。酶活力测定方法多种多样，总的要求是快速、简便、准确。

酶活力的测定均包括两个阶段，首先要在一定的条件下，酶与底物反应一段时间，然后再测定反应液中底物或产物变化的量。

乳酸脱氢酶测定方法很多，根据酶作用的反应可分为二大类一类利用顺向反应以乳酸为基质另一类利用逆向反应，以丙酮酸为基质。根据测定方法不同又可分为可见分光光度法和紫外分光光度法。

可见分光光度法利用2，4-二硝基苯麟和丙酮酸作用，生成丙酮酸二硝基苯踪，在碱性溶液中呈棕色，在520nm处光吸收峰最高。

参考资料来源：百度百科--乳酸脱氢酶

参考资料来源：百度百科--乳酸脱氢酶同工酶

乳酸脱氢酶的理化性质

乳酸脱氢酶 （LDH）分子量为130～140KDa，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LDH1（H4）、LDH2（H3M1）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。

LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。

由于LDH几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。

LDH在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主，LDH2次之；肺以LDH3．LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主，LDH4次之。血清中LDH含量的顺序是LDH2LDH1LDH3LDH4LDH5.

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